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17 mai 2011 2 17 /05 /mai /2011 14:17

Réédité : première version tronquée pour des raisons (informatiques ?) inconnues


 

Première partie :
http://imposteurs.over-blog.com/article-christian-velot-est-anti-ogm-tout-s-explique-1-46986030.html

Deuxième partie :
http://imposteurs.over-blog.com/article-christian-velot-est-il-anti-ogm-tout-s-explique-2-52775035.html



Nous avions vu dans les deux premières parties que les affirmations de C. Vélot sur les OGM ne résistent pas à une analyse critique de la littérature scientifique qu'il cite pour appuyer ses propos. En effet, ces analyses révèlent que C. Vélot a la fâcheuse tendance à déformer les conclusions des travaux réalisés par ses pairs. Encore récemment, après le saccage des essais de vigne GM à Colmar, il s'illustrait par des affirmations (notamment sur le transfert du transgène au greffon) qui étaient à l'opposé des conclusions des travaux cités censés étayer ses dires [1].

La deuxième partie consacrée aux affirmations de C. Vélot en était restée à la question qui est de savoir si ce phénomène tient de l'incompétence, de mensonges ou de simples erreurs ? Pour tenter de répondre à cette question il faut replonger dans ce que C. Vélot racontait il y a près de deux ans à propos de la sensibilité de la sésamie à la Cry1Ab.



Troisième partie : CHRISTIAN VELOT ET LA SESAMIE

 

Dans un débat retranscrit sur le blog de G. Malaurie, on a pu assister à une passe d'armes entre Christian Vélot et Jean-Claude Jaillette, l'auteur du livre " Sauvez les OGM " [2]. A la suite de cet article de nombreux commentaires ont suivi pour réagir à certaines " inexactitudes " (appelons les ainsi) du discours de C. Vélot.

 

 

L'effet de la protéine Cry1Ab sur la sésamie

Entre autres, il affirmait à propos de la Cry1Ab (comme dans la partie 2, les écrits de C. Vélot sont en bleu pour plus de clarté):


"(...) dans le maïs Monsanto, la protéine est soluble alors qu'à l'état naturel, celle de la bactérie du sol, elle est de forme cristalline. Conséquence : elle ne tue pas seulement la pyrale, le ravageur du maïs, mais aussi  un autre insecte ravageur : la sésamie. Or sachez que la toxine utilisée en Bio n'a aucun effet sur la sésamie. "

 

 

Ce qui est surprenant c'est que malgré les commentaires lui indiquant qu'il se trompe sur ce point, 13 mois après l'article sur le blog de G. Malaurie il répète la même chose, quasiment au mot près, dans l'article sur inf'OGM dans lequel il prétend critiquer la "rigueur scientifique" de l'AFBV.

 

" Prenons justement l'exemple de la protéine Bt fabriquée dans le maïs Mon810 (toxine Cry1Ab). Cette protéine est soluble alors que son homologue naturelle (fabriquée dans la bactérie Bacillus thuringiensis) est produite sous forme de cristal. Les deux protéines n'ont donc pas du tout les mêmes propriétés physicochimiques.
Et le fait que la protéine produite dans la plante soit soluble, et non cristalline, la rend active non seulement contre la pyrale, mais également contre la sésamie, un autre insecte ravageur du maïs (pour le plus grand bonheur du semencier qui fait alors d'une pierre deux coups). Alors que la protéine Cry1Ab naturelle de B. thuringiensis n'a, elle, quasiment aucun effet sur la sésamie. "

 

Notons que selon lui cette propriété ferait " le plus grand bonheur du semencier "... A aucun moment le fait que cette propriété soit intéressante pour l'agriculteur ne semble l'effleurer.Il y a quand même un peu de vrai dans ces quelques lignes. En effet, la toxine exprimée par le maïs Bt est soluble à pH neutre, la protéine Cry1Ab exprimée par le bacille ne l'est pas. Pour autant, ce que C. Vélot devrait savoir, s'il s'était documenté sur le sujet, c'est que cela ne change pas fondamentalement le mode d'action de la toxine Cry1Ab. La protéine native possède deux domaines majeurs : un domaine situé du côté N-terminal contenant la partie toxique et un domaine situé dans la deuxième moitié de la protéine, côté C-terminal, impliqué dans la cristallisation de la protéine (d'où le nom de cette protéine, "Cry" pour Crystal en anglais).

 

L'activation de la protéine Cry1Ab se fait en plusieurs étapes. La protéine native (du bacille) est sous forme cristalline, le plus souvent sous la forme d'un complexe avec d'autres protéines de type Cry. Une fois ingéré, le cristal est solubilisé dans l'environnement alcalin de l'intestin de la larve de lépidoptère. Le domaine C-terminal est ensuite clivé (ainsi qu'une fraction de la partie N-terminale) par les enzymes présentes dans l'intestin de la larve [3, 4]. Le domaine toxique est plus résistant aux protéases et peut alors se fixer à des récepteurs spécifiques présents sur les parois de l'intestin. La fixation de la toxine aux récepteurs déclenche la formation de pores et finalement aboutit à la mort de la larve car elle ne peut plus assimiler sa nourriture [5].

 

Dans les plantes Bt la protéine Cry1Ab est amputée d'une grande partie de son domaine C-terminal (celui impliqué dans la cristallisation) ce qui fait qu'elle est soluble à pH neutre. En effet, lors de la création des premières plantes transgéniques exprimant ces protéines, il est apparu que l'expression de la version complète de la protéine ne permettait pas une accumulation importante de la protéine dans la plante [6], même après modification de la séquence codante originale [7]. Ainsi, la protéine Cry1Ab native a un poids moléculaire de 131 kDa, celle exprimée dans le MON810 est de 91 kDa [8]. Lors de l'ingestion de la plante Bt, les protéases de l'insecte finissent par libérer la partie toxique de la protéine. Il semble que la protéine exprimée par le maïs puisse aussi être activée, au moins partiellement, par les protéases de la plante lorsque celle-ci est broyée par les mandibules de la chenille [9]. Cependant, le fait que la protéine Cry1Ab exprimée dans la plante soit plus courte que celle exprimée dans le bacille ne change rien à la toxine qui est finalement activée dans l'intestin de l'insecte. Plutôt qu'un long discours, on peut se reporter à la figure 1 (en fin d'article) pour une explication plus imagée.

 

M. Fellous a donc tout à fait raison lorsqu'il dit, sur le site web de l'AFBV, que les protéines Bt exprimées dans la plante ou le bacille sont du " même type " puisque le " core " de la protéine Cry1Ab qui possède l'activité toxique pour la larve est rigoureusement identique, à l'acide aminé près, dans la plante et dans le bacille.

 

On notera qu'en un an les effets de la protéine Cry1Ab cristalline sur la sésamie seraient passés d'" aucun " sur le blog du NouvelObs à " quasiment aucun " sur inf'OGM. En un an C. Vélot n'a pas pris le temps de vérifier ses affirmations initiales, malgré la littérature qui lui a été suggérée dans les commentaires qui faisaient suite à l'article. Qu'en est il donc ? Est-ce que " la toxine utilisée en Bio n'a aucun effet sur la sésamie " sous prétexte que "les deux protéines n'ont donc pas du tout les mêmes propriétés physicochimiques." ?


Cette affirmation ne résiste pas non plus à une recherche bibliographique sur le sujet puisque quelques minutes sur " google scholar " suffisent à trouver une étude publiée en 2007 par Diaz-Mendoza et al [10] qui montre le contraire des affirmations de C. Vélot comme nous allons le voir en détail plus loin.


 

C.Vélot, ou l'art de détourner les conclusions d'une étude scientifique

 

L'étude en question constituant un cinglant démenti aux affirmations de C. Vélot. Que croyez-vous que fit celui-ci en voyant que la littérature scientifique va à l'encontre de ses affirmations ? Reconnaître honnêtement son " erreur " ?

Pas du tout ! Sachant que la force d'un mensonge dépend de l'aplomb avec lequel il est dit, il nia purement et simplement les résultats de l'étude et, encore plus fort, en inventa sa propre version tout en traitant l'internaute de malhonnête. C'est le monde à l'envers ! Ses explications valent le détour :
" Et pour essayer de prouver que je mens, vous faites référence à un article censé démontrer, selon vous, les effets de la toxine naturelle Cry1Ab sur la sésamie. Mais quelle malhonnêteté ! Vous le faites exprès ou vous n'avez pas lu l'article ? Cet article montre que la toxine naturelle Cry1Ab est active sur la sésamie APRES avoir été partiellement digérée (on dit " maturée ") par des extraits enzymatiques provenant de l'intestin moyen de la sésamie ou par des enzymes (appelées protéases) purifiées à partir de la sésamie. "

 

C. Vélot n'a, semble-t-il, pas bien compris le but des travaux réalisés par les auteurs de l'article. Il ne fait que rappeler le mode d'action de la protéine Cry1Ab. Comme nous l'avons vu au début de cet article, celle-ci doit en effet d'abord être activée (partiellement digérée comme il le dit lui-même) par les enzymes présentes dans l'intestin de la larve de sésamie. Il n'y a rien de nouveau là dedans, cela se sait depuis plus de 20 ans et les auteurs ne vont pas s'amuser à remontrer quelque chose d'aussi connu, cela n'aurait aucun intérêt scientifique. En fait les auteurs s'intéressent à la toxicité des produits de digestion de la protéine Cry1Ab obtenus pas l'action individuelle des différentes enzymes purifiées à partir de l'intestin moyen de la sésamie. Ces travaux montrent que toutes les trypsines (une famille de protéases) présentes dans l'intestin de l'insecte sont capables d'activer la protéine Cry1Ab et, de façon plus intéressante, qu'aucune d'entre elles n'arrive à inactiver la toxine en la fragmentant en petits peptides.

 

Et il poursuit en écrivant :


" Et vous en déduisez donc que comme ces enzymes (protéases) de maturation de la toxine Bt proviennent ici de la sésamie, si la sésamie ingurgite cette toxine, elle va la maturer (c'est-à-dire la rendre active) et donc en être victime comme l'est la pyrale. Mais ce n'est pas ce que disent les auteurs ! "

 

Si justement, c'est ce que montrent les résultats obtenus et ce qu'en concluent les auteurs ! Je cite une partie de leur conclusion : "Our results demonstrate, for the first time, that Cry1Ab toxin can be differently processed by a diversity of trypsins from a lepidopteran species. Moreover, it is worth noting that all the different final products were toxic, despite being of smaller size than the ''core fragment'' obtained by digestion with bovine trypsin." C'est un résultat intéressant. Toutes les enzymes présentes dans l'intestin moyen de la sésamie sont capables d'activer la Cry1Ab, même si certains produits obtenus par l'une des protéases sont plus petits que le " core " généralement défini comme la taille minimum nécessaire à la toxicité de toxine pour les lépidoptères. Malgré tout, tous les produits finaux obtenus sont toxiques pour la larve de sésamie.

 

" C'est justement ce paradoxe que soulèvent les auteurs : alors que la sésamie possède naturellement, comme la pyrale, les enzymes capables de convertir la toxine Cry1Ab de sa forme inactive (telle qu'elle est fabriquée naturellement par la bactérie) en forme active, elle y est pourtant insensible. "


Nulle part les auteurs ne soulèvent ce paradoxe, sauf dans l'imagination fertile de C.Vélot. Encore plus fort, après avoir imaginé un paradoxe, C. Vélot va jusqu'à inventer totalement une partie de l'article, en effet, continuons...

 

" Et dans la discussion de l'article, à la page 434 (je vous aide), les auteurs proposent une hypothèse pour expliquer cette résistance de la sésamie à cette toxine malgré le fait qu'elle possède a priori les enzymes nécessaires à sa conversion en forme active : c'est que les gènes qui détiennent le secret de fabrication de ces enzymes de maturation seraient très faiblement ou pas exprimés chez la sésamie durant son développent larvaire. Du coup, la protéine Cry1Ab resterait sous sa forme inactive ".

 

Je passe sur l'expression " les gènes qui détiennent le secret de fabrication de ces enzymes " très " rigoureuse " du point de vue scientifique et la magnanimité de C. Vélot qui cherche à " aider " l'internaute qui l'a remit à sa place. Malheureusement pour C. Vélot, dans la discussion les auteurs n'évoquent pas ce point pour la sésamie. Ils discutent du rôle important qu'ont les protéases dans les mécanismes de résistances développés chez certains insectes chez lesquels on observe soit une réduction dans l'activation de la protoxine soit une digestion accrue capable d'inactiver la toxine. Ce mécanisme est discuté pour Heliothis virescens, la pyrale Ostrinia nubilalis (à propos d'une souche résistante obtenue en laboratoire) ou encore Plodia interpunctella mais nulle part les auteurs affirment que la larve de sésamie serait insensible à la protéine Cry1Ab, bien au contraire, je cite : " However, differences in toxin processing by S. nonagrioides trypsins did not correspond to differences in toxicity, suggesting that none of the purified trypsins is implicated in toxin degradation. ". C'est plutôt une bonne nouvelle.  Même si, chez la sésamie, on peut obtenir des fragments légèrement plus petits que le " core " de la toxine les trypsines responsables de cette dégradation ne coupent pas en fragments encore plus petits qui inactiveraient définitivement la toxine. En d'autres termes les résultats obtenus semblent indiquer que la sésamie a peu de chance de développer une résistance à la Cry1Ab dans les années à venir par sélection d'un mutant qui sur-exprimerait simplement l'une des protéases présentes dans son intestin et qui serait ainsi capable de dégrader la toxine au point de la rendre inactive comme cela a été observé chez d'autres insectes.

 

Malheureusement pour C. Vélot, nulle part il n'est fait mention d'une sésamie qui serait insensible à la Cry1Ab native, bien au contraire. Afin d'évaluer la toxicité des différentes produits de digestions de la Cry1Ab obtenus pas les protéases isolées de la larve les auteurs utilisent la forme native de la protéine Cry1Ab (la protoxine, telle qu'elle est exprimée par le bacille) comme contrôle positif. Ce point essentiel a échappé à C. Vélot !


Je cite : "A mortality of 81% was observed when the larvae were exposed to the Cry1Ab protoxin, compared to a 16% mortality obtained with the control group." 81% de mortalité après 7 jours avec la protéine native contre 16% dans le groupe non traité ! C'est peut-être ce que M Vélot appelle n'avoir "quasiment aucun effet".

Là encore on peut s'étonner de la faciliter avec laquelle C. Vélot lance des affirmations gratuites (et dans ce cas précis, sauf s'il n'a pas compris cet article, des mensonges).

 

Cependant on peut encore avoir un doute sur l'affirmation originale qui disait que la larve de sésamie n'est pas sensible à la forme cristalline de la Cry1Ab. En effet, dans les travaux cités, pour les essais enzymatiques la protoxine est solubilisée dans une solution à pH 10,5 afin de mimer les conditions physiologiques de l'intestin de la sésamie. En effet, les auteurs de l'article avaient montré en 1998 que les enzymes impliquées dans la protéolyse ont une activité optimale dans une gamme de pH comprise entre 10,0 et 11,5 ce qui confirme que leur système digestif est bien un milieu alcalin [11]. Pour information, les cristaux comprenant la Cry1Ab sont solubles à partir de pH 9,2 [12].  Par ailleurs, même si les auteurs utilisent bel et bien la protoxine, donc la forme complète de la Cry1Ab, le protocole ne mentionne pas explicitement dans quelles conditions de pH elle est utilisée pour le contrôle positif. Il est simplement écrit : "Glycine buffer 0.1M at pH 10.5, employed for the digestion assays, was used as a negative control. As a positive control, 400 ng of native Cry1Ab/cm2 was used."

 

Malheureusement pour C. Vélot, si on analyse la littérature disponible sur cette question un peu plus en profondeur, on trouve facilement une autre étude du même groupe publiée en 2000 par Gonzalez-Nunez M et al [13] qui montrait aussi, avec un protocole très similaire, la sensibilité de la sésamie à la toxine native :


Dans cette étude les auteurs évaluaient la sensibilité des populations espagnoles de pyrales et de sésamies à la Cry1Ab dans le but d'estimer quelle proportion de cette population d'insectes porte un allèle leur conférant une résistance potentielle. Pour cela, ils ont utilisé la Cry1Ab produite par le bacille. La description du " matériel et méthodes " est assez explicite, comment C. Vélot est-il passé à côté d'une telle évidence si ce n'est en faisant l'impasse sur les travaux de ses pairs ?


"First instars (24 h old) from the first laboratory generation were treated with different doses of a native B. thuringiensis Cry1Ab toxin on the surface of the diets described above. The B. thuringiensis protein was a sample of native Cry1Ab crystals purified (25% purity) from a bacterial culture provided by Novartis. Cry1Ab crystals were isolated from a B. thuringiensis subsp. kurstaki strain HD1 -D9, which produces only the Cry1Ab protein (Minnich and Aronson 1984, Carlton and Gonzalez 1985). Et les auteurs d'ajouter pour ceux qui n'ont vraiment pas compris : This is the untruncated form of the Bt protein expressed in the Bt-corn grown in Spain."


Les auteurs précisent bien qu'il s'agit de la forme non-tronquée (native) de la protéine Bt exprimée dans le maïs Bt cultivé en Espagne. Dans cet expérience ils re-suspendent le cristal ("The crystals were resuspended by brief sonication in 0.1% Triton X-100."), un peu comme cela se fait dans le cas d'une pulvérisation de Dipel, une formulation commerciale du bacille (Bacillus thuringiensis) utilisée en bio. Il n'est pas solubilisé dans une solution alcaline.

La première phrase de la conclusion aurait pourtant dû éveiller la curiosité de C. Vélot :


"Ostrinia nubilalis was less susceptible to B. thuringiensis than S. nonagrioides."

 

Vraiment pas de chance pour C. Vélot, ces tests montrent que, pour les populations d'insectes  testées dans cette étude, la pyrale (Ostrinia nubilalis) est moins sensible à la toxine Cry1Ab que la sésamie (Sesamia nonagrioides) ! Pourtant cela ne l'empêche pas d'affirmer en mai 2009 que " (...)  la toxine utilisée en Bio n'a aucun effet sur la sésamie. " puis de répéter en juin 2010 que " (...)  la protéine Cry1Ab naturelle de B. thuringiensis n'a, elle, quasiment aucun effet sur la sésamie. " Tout ça parce que selon lui " le fait que la protéine produite dans la plante soit soluble, et non cristalline, la rend active non seulement contre la pyrale, mais également contre la sésamie ".

Bizarrement c'est lui qui se permet de donner des leçons sur la " rigueur scientifique " de l'AFBV... comprenne qui pourra !

 

C. Vélot n'a t-il simplement pas compris cette étude ? Comme le mentionnait " XhoI ", un étudiant de licence pourrait pourtant la comprendre sans problème ! Il n'est effectivement nul besoin d'être spécialiste en quoi que ce soit pour comprendre ce type de travaux ce qui n'est pas toujours le cas en biologie lors d'études de situations plus complexes. Quoi qu'il en soit cette hypothèse permettrait d'expliquer pas mal de chose quant aux autres " erreurs " relevées dans ses discours (voir parties 1 et 2). C'est un sujet sur lequel il prétend pourtant être spécialiste et devant les tribunaux, les faucheurs volontaires font même appel à lui en tant qu'" expert " .

 

Bon, arrivé à ce stade, il reste peu de doute sur la toxicité de la Cry1Ab, sous sa forme cristalline, sur la sésamie. Pour lever toute ambiguïté, j'ai donc contacté un des chercheurs espagnols, co-auteur des études mentionnées ci-dessus, et je lui ai posé la question de savoir si oui ou non la sésamie est sensible à la forme cristalline de la Cry1Ab. Sa réponse est sans appel:

 

We use Cry1Ab crystals to determine the susceptibility of field populations of both species to the toxin (see Farinós et al., 2004) [14] and the response is yes, S. nonagrioides is sensitive to the native crystal form of Cry1Ab.


 

Errare humanun est, perseverare diabolicum

 

Ayant assisté au "show" de Christian Vélot à Strasbourg du 20 janvier 2011 dernier j'ai pu l'entendre répéter une fois encore, je cite (j'ai l'enregistrement audio de l'intégralité de la soirée) :

 

"les protéines insecticides produites par la bactérie Bt du sol sont produites sous forme de cristaux. Celle qui est produite dans la plante est sous forme soluble. Et le fait qu'elle soit soluble et non pas cristalline, donc qu'elle n'a pas les mêmes propriétés physico-chimiques, fait qu'elle est active pas seulement contre la pyrale mais aussi contre la sésamie qui est un autre insecte ravageur du maïs. Et donc on a un nouvel insecticide qui tue deux insectes au lieu d'un pour le plus grand bonheur du semencier puisque ce sont deux insectes ravageurs du maïs. Le problème c'est que la toxine naturelle produite par la bactérie du sol et autorisée en bio n'a quasiment aucun effet sur la sésamie."

 

On appréciera au passage "la constance" du discours...

 

Ce qui est intéressant et qui est bien un problème pour les agriculteurs bio c'est qu'effectivement, le bacille utilisé en bio n'a aucun effet sur la sésamie. Non pas parce que la protéine est sous forme cristalline comme le prétend C. Vélot mais tout simplement parce que la larve de sésamie est hors d'atteinte du produit, et ceci dès le premier stade larvaire ce qui n'est pas le cas de la larve de pyrale. Le 4ème commentaire signé Caquedrole après l'article du NouvelObs aurait aussi pu mettre la puce à l'oreille de C. Vélot, je le cite :

 

" Or, à la différence de la pyrale qui pond ses oeufs en surface (sous les feuilles le plus généralement), la femelle de sésamie introduit son ovipositeur à l'insertion foliaire sur la tige et protège ainsi sa ponte des "ennemis" externes. Les chenilles pourront se balader en interne sans qu'un trichogramme n'ait parasité un oeuf... "

 

Les oeufs, puis les larves de sésamie sont protégés des agressions extérieures, entre la gaine de la feuille et la tige, et donc inaccessibles aux pulvérisations de bacilles (et aux lâchers de trichogramme) [15]. Le bacille ne possède pas de propriétés systémiques lui permettant de pénétrer les tissus végétaux comme peuvent le faire certains insecticides chimiques. C. Vélot dit, lors de ses conférences, qu'il faut toujours regarder quelles sont les alternatives possibles. Force est de constater que la technique la plus efficace, à l'heure actuelle, pour lutter contre les foreurs du maïs (sans utiliser d'insecticides chimiques de synthèse) et en particulier de la sésamie est de loin l'utilisation de maïs Bt exprimant la toxine Cry1Ab.

 

En guise de conclusion :

 

Il n'y a plus grand chose à ajouter, je laisse à chacun le soin de conclure ce que bon lui semble sur la " rigueur scientifique " avec laquelle C. Vélot prend connaissance puis analyse la littérature scientifique ainsi que le niveau de compétence qu'il a montré jusqu'à présent dans cet exercice. Les exemples évoqués ci-dessus et dans les deux parties consacrées aux affirmations anti-OGM de C. Vélot, sont suffisamment parlant pour que chacun puisse se faire sa propre opinion. Je pourrais ajouter d'autres exemples d'affirmations gratuites qui ne résistent pas à une analyse bibliographique, notamment sur la durée des études de la persistance de la Cry1Ab dans le sol, qu'il prétend limitées à 7 mois mais cela rendrait l'article (vraiment) trop long et indigeste.

 

Quoi qu'il en soit C. Vélot n'a pas l'air de porter beaucoup d'attention au contenu des études. Tout ce qui semble l'intéresser est d'avoir des études à citer pour illustrer son discours anti-OGM. Quand des études contredisent ses affirmations, soit il les ignore (délibérément ?), soit il les réinterprète à sa guise ou, plus grave, ne semble pas les comprendre. Ce qui m'échappe dans tout ça, c'est de savoir quelles peuvent être ses motivations réelles ? ... Là, mystère...!

 

Alexis Thomann

Email : alexis.thomann(at)wanadoo.fr


 

Références :

 

[1] http://imposteurs.over-blog.com/article-retour-sur-le-saccage-des-essais-de-porte-greffes-de-vignes-transgeniques-a-colmar-56375566.html

[2] http://planete.blogs.nouvelobs.com/archive/2009/05/27/ogm-controverse-de-long-en-large.html

[3]Höfte H, de Greve H, Seurinck J, Jansens S, Mahillon J, Ampe C, Vandekerckhove J, Vanderbruggen H, van Montagu M, Zabeau M, et al. (1986)
Structural and functional analysis of a cloned delta endotoxin of Bacillus thuringiensis berliner 1715. Eur J Biochem. 161(2):273-80.

[4] Rukmini V, Reddy CY, Venkateswerlu G. (2000) Bacillus thuringiensis crystal delta-endotoxin: role of proteases in the conversion of protoxin to toxin. Biochimie. 82(2):109-16.

[5] De Maagd, R.A., Bravo, A., Crickmore, N. (2001) How Bacillus thuringiensis has evolved specific toxins to colonize the insect world.  Trends in Genetics, 17 (4), pp. 193-199

[6] Vaeck, M., Reynaerts, A., Hofte, H., Jansens, S., De Beuckeleer, M., Dean, C., Zabeau, M., Van Montagu, M. & Leemans, J. (1987) Transgenic plants protected from insect attack. Nature 328, 33-37.

[7] Perlak FJ, Fuchs RL, Dean DA, McPherson S, Fischhoff DA (1991) Modification of the coding sequence enhances plant expression of insect control genes. Proc Natl Acad Sci USA 88:3324-3328

[8] http://cera-gmc.org/index.php?action=gm_crop_database&mode=ShowProd&data=MON810
[9] Li H., Buschman L.L., Huang F., Zhu K.Y., Bonning B. and Oppert B. (2007) Dipel selected Ostrinia nubilalis larvae are not resistant to transgenic corn expressing Bacillus thuringiensis Cry1Ab. J Econ Entomol 100:1862-1870

[10] Díaz-Mendoza M., G.P. Farinós, P. Castañera, P. Hernández-Crespo and F. Ortego (2007)  Proteolytic processing of native Cry1Ab toxin by midgut extracts and purified trypsins from the Mediterranean corn borer Sesamia nonagrioides. J Insect Physiol. 53(5):428-35

[11] Ortego F., Novillo C., Castañera P., (1996) Characterization and distribution of digestive proteases of the stalk corn borer, Sesamia nonagrioides Lef. (Lepidoptera: Noctuidae). Archives of Insect Biochemistry and Physiology 33, 163-180.

[12] Aronson, A.I. (1995) The Protoxin Composition of Bacillus thuringiensis Insecticidal
Inclusions Affects Solubility and Toxicity Appl. Environ. Microbiol. 61 (11), 4057-4060.

 [13] Gonzalez-Nunez M., Ortego F. and Castanera P. (2000) Susceptibility of Spanish Populations of the Corn Borers Sesamia nonagrioides (Lepidoptera: Noctuidae) and Ostrinia nubilalis (Lepidoptera: Crambidae) to a Bacillus thuringiensis Endotoxin J Econ Entomol. 93(2):459-63

[14] Farinós G.P., de la Poza M., Hernández-Crespo P., Ortego F. & Castañera P. Resistance monitoring of field populations of the corn borers Sesamia nonagrioides and Ostrinia nubilalis after 5 years of Bt maize cultivation in Spain  Entomologia Experimentalis
et Applicata 110: 23-30.

[15] http://www.endure-network.eu/de/content/download/5142/41481/file/Maize Case Study Guide Number 1.pdf


Figure 1

Légende : Représentation schématique des protéines Cry1Ab exprimées par Bacillus thuringiensis  et par le maïs MON810. Les flèches rouges indiquent les sites de clivages majeurs des protéases. Les tailles relatives des différents fragments sont à l'échelle.

APROTEINE

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commentaires

karg 18/05/2011



Mystère? non c'est juste un menteur doublé d'un incompétent notoire. Son seul objectif est de vendre des bouquins et des confs. 



karg 19/05/2011



http://www.business-standard.com/india/news/farmers-sore-over-low-supplybt-cotton-seeds/434231/


 


ça vaut bien un article?



testing omni tech support 17/11/2014

To be frank the hypothesis and the explanation to the resistance of the toxin were pretty vague and I think we need more clarity to the picture here. We need something which is pretty solid sufficient to clear the fog on this topic.